¿cómo describir un isotipo?

alotipo vs isotipo

Si alguna vez has estudiado la tabla periódica de los elementos (ver más abajo), probablemente ya sepas que esta tabla revela mucho sobre las propiedades químicas de los átomos que componen nuestro mundo.

Puedes pensar en los protones y los neutrones como el mismo tipo de partícula con una diferencia clave: los protones tienen carga positiva, mientras que los neutrones no tienen carga. Esto significa que los protones pueden “sentir” campos eléctricos o magnéticos, mientras que los neutrones no.

Los electrones, que son mucho más ligeros que los protones o los neutrones, llevan la misma magnitud de carga que un protón pero con el signo opuesto, lo que significa que cada átomo que tiene igual número de protones y electrones es eléctricamente neutro.

El Mapa de Nucléidos contiene información sobre todos los isótopos conocidos. Los límites de este mapa se amplían constantemente, ya que las nuevas investigaciones nos ayudan a encontrar formas de fabricar nuevos isótopos. A los elementos se les asigna una fila en el mapa según el número de protones que tienen. Los isótopos estables se muestran en negro.

Hay tres isótopos del carbono en la naturaleza: el carbono-12, el carbono-13 y el carbono-14. Los tres tienen seis protones. Los tres tienen seis protones, pero sus números de neutrones -6, 7 y 8, respectivamente- son diferentes. Esto significa que los tres isótopos tienen masas atómicas diferentes (el carbono-14 es el más pesado), pero comparten el mismo número atómico (Z=6).

qué es el isotipo en inmunología

La expresión del isotipo refleja el estado de maduración de una célula B. Los linfocitos B ingenuos expresan los isotipos IgM e IgD con genes variables no mutados, que se producen a partir del mismo transcrito inicial tras el splicing alternativo. La expresión de otros isotipos de anticuerpos (en humanos: IgG, IgA e IgE) se produce a través de un proceso de cambio de clase tras la exposición al antígeno[2]. El cambio de clase está mediado por la enzima AID (citidina desaminasa inducida por la activación) y se produce después de que la célula B se una a un antígeno a través de su receptor de células B. El cambio de clase suele requerir la interacción con una célula T helper[3][4].

También existen dos isotipos de cadena ligera κ y λ; sin embargo, no hay una diferencia significativa en la función de ambos. Así pues, el isotipo de un anticuerpo viene determinado únicamente por las regiones constantes de las cadenas pesadas[1].

La IgM se expresa primero como monómero en la superficie de las células B inmaduras. Tras la estimulación antigénica, los linfocitos B IgM+ secretan un anticuerpo IgM pentámero formado por cinco monómeros de Ig unidos mediante enlaces disulfuro. El pentámero también contiene una cadena J polipeptídica, que une dos de los monómeros y facilita la secreción en las superficies de las mucosas. La estructura pentamérica de los anticuerpos IgM los hace eficientes en la unión de antígenos con epítopos repetitivos (por ejemplo, cápsula bacteriana, cápside viral) y en la activación de la cascada del complemento. Como los anticuerpos IgM se expresan en una fase temprana de la respuesta de las células B, rara vez están muy mutados y tienen una amplia reactividad a los antígenos, por lo que proporcionan una respuesta temprana a una amplia gama de antígenos sin necesidad de la ayuda de las células T[5].

anticuerpo de isotipo

La expresión del isotipo refleja la etapa de maduración de una célula B. Los linfocitos B ingenuos expresan los isotipos IgM e IgD con genes variables no mutados, que se producen a partir del mismo transcrito inicial tras el splicing alternativo. La expresión de otros isotipos de anticuerpos (en humanos: IgG, IgA e IgE) se produce a través de un proceso de cambio de clase tras la exposición al antígeno[2]. El cambio de clase está mediado por la enzima AID (citidina desaminasa inducida por la activación) y se produce después de que la célula B se una a un antígeno a través de su receptor de células B. El cambio de clase suele requerir la interacción con una célula T helper[3][4].

También hay dos isotipos de cadena ligera κ y λ; sin embargo, no hay una diferencia significativa en la función entre ambos. Así pues, el isotipo de un anticuerpo viene determinado únicamente por las regiones constantes de las cadenas pesadas[1].

La IgM se expresa primero como monómero en la superficie de las células B inmaduras. Tras la estimulación antigénica, los linfocitos B IgM+ secretan un anticuerpo IgM pentámero formado por cinco monómeros de Ig unidos mediante enlaces disulfuro. El pentámero también contiene una cadena J polipeptídica, que une dos de los monómeros y facilita la secreción en las superficies de las mucosas. La estructura pentamérica de los anticuerpos IgM los hace eficientes en la unión de antígenos con epítopos repetitivos (por ejemplo, cápsula bacteriana, cápside viral) y en la activación de la cascada del complemento. Como los anticuerpos IgM se expresan en una fase temprana de la respuesta de las células B, rara vez están muy mutados y tienen una amplia reactividad a los antígenos, por lo que proporcionan una respuesta temprana a una amplia gama de antígenos sin necesidad de la ayuda de las células T[5].

control de isotipos

Introducción a las inmunoglobulinasVer NavegaciónLas inmunoglobulinas, también conocidas como anticuerpos, son moléculas glucoproteicas producidas por las células plasmáticas (glóbulos blancos). Actúan como parte fundamental de la respuesta inmunitaria al reconocer y unirse específicamente a antígenos concretos, como bacterias o virus, y ayudar a su destrucción. La respuesta inmunitaria de los anticuerpos es muy compleja y extremadamente específica. Las distintas clases y subclases de inmunoglobulinas (isotipos) difieren en sus características biológicas, estructura, especificidad de destino y distribución. Por lo tanto, la evaluación del isotipo de la inmunoglobulina puede proporcionar una visión útil de la compleja respuesta inmunitaria humoral. La evaluación y el conocimiento de la estructura y las clases de inmunoglobulinas también son importantes para la selección y la preparación de anticuerpos como herramientas para los inmunoensayos y otras aplicaciones de detección.

Las inmunoglobulinas se presentan en dos formas principales: anticuerpos solubles y anticuerpos unidos a la membrana. (Estos últimos contienen una región transmembrana hidrofóbica). El splicing alternativo regula la producción de anticuerpos secretados y de receptores de células B unidos a la superficie en las células B. Las inmunoglobulinas unidas a la membrana se asocian de forma no covalente con dos péptidos accesorios, formando el complejo de receptores de antígenos de las células B. Los primeros receptores de antígenos expresados por las células B son la IgM y la IgD. El receptor es un prototipo del anticuerpo que la célula B está preparada para producir. El receptor de las células B (BCR) sólo puede unir antígenos. Es el heterodímero de Ig alfa e Ig beta el que permite a la célula transducir la señal y responder a la presencia de antígenos en la superficie celular. La señal generada provoca el crecimiento y la proliferación de la célula B y la producción de anticuerpos dentro de la célula plasmática.Más información